简介:用荧光双标记技术研究了浸水、酶法脱毛、软化和鞣后酸性软化过程中蛋白酶的相对分子质量对其在皮/革内传质的影响。结果表明,浸水和脱毛过程中,由于牛皮厚度大、粒面附有表皮和毛、皮胶原纤维未分散,蛋白酶不能渗透整层牛皮,并且酶的相对分子质量对其在皮内的传质影响很小。软化过程中,由于表皮和毛去除彻底、胶原纤维分散良好,蛋白酶较易渗入裸皮,且相对分子质量较小的蛋白酶的渗透速率明显更快,故选用相对分子质量较小的蛋白酶对均匀软化具有重要意义。鞣后酸性软化过程中,尽管削匀蓝湿革薄且胶原纤维分散好,蛋白酶却不能完全渗透蓝湿革,酶的相对分子质量也基本不会影响蛋白酶在革内的传质。这可能是因为酸性蛋白酶的用量少、在浴液(pH3.5,铬含量27mg/L)中溶解不完全,且易与蓝湿革表层的铬结合。
简介:采用胃蛋白酶在37℃和pH1.2条件下对大豆分离蛋白(SPI)进行体外模拟消化,探究体外模拟消化对SPI组成及二级结构的影响。随着消化时间的延长,蛋白质的消化程度逐渐增大,当消化反应超过2h后,蛋白质的消化速率减慢。在整个消化过程中,SPI的不同亚基受胃蛋白酶的消化或降解行为的影响存在明显的差异。7S比11S更难被胃蛋白酶消化降解,11S蛋白中B亚基较A亚基更难且更慢被消化,这与亚基的空间结构紧密度及疏水基团的暴露有关。红外光谱中酰胺Ⅰ带处具有强吸收峰,对酰胺Ⅰ带的拟合分析表明,经胃蛋白酶的消化后,SPI的二级结构发生显著改变。总体上看,随着消化时间的延长,α-螺旋含量增加,β-折叠和β-转角含量下降,而无规卷曲含量先增加后降低,且有部分平行式β-折叠结构向反平行式β-折叠结构转变。
简介:采用湿热法将绿豆分离蛋白(MBPI)与葡聚糖(Dextran)进行糖基化反应,并对MBPI-Dextran共价复合物的空间结构及乳液性质进行研究。随着反应时间的延长,MBPI-Dextran共价复合物的接枝度先迅速增加后增速变缓慢。糖基化作用对MBPI的分子结构影响显著,这是由于Dextran分子对色氨酸残基的屏蔽作用导致糖基化反应后MBPI-Dextran共价复合物的荧光强度显著降低,最大吸收波长发生不同程度的红移,糖基化反应后MBPI的三级结构变得更加松散。这对功能特性的发挥非常有利。糖基化反应能够显著改善MBPI的乳化性能及乳液稳定性.80℃及90℃糖基化反应2h制备的MBPI-Dextran共价复合物乳液的平均粒径和乳析指数最低,乳液稳定性最好;而反应超过2h后,乳液粒径和乳析指数又增大,使乳液稳定性有所下降,这可能是由于过多的亲水基团的引入破坏了油-水界面平衡所致。