简介：牛乳,豆乳是一种液体食物,它含有人体所需要的许多营养成份。目前,消毒牛乳、消毒豆乳已进入千家万户,成为大众营养品,其质量问题为人们所关注。本文介绍了一种适用于大多数牛乳与乳制品中的脂肪、蛋白质、总游离氨基酸的简易分离及测定方法,并对消毒牛乳(一周内)消毒豆乳的上述几种成份的含量进行了测定和比较。

简介：本文研究了用废啤酒酵母为原料,采用自溶法提取酵母中的蛋白。发现添加质壁分离剂的量及自溶时间与提取率有显著关系。试验表明:质壁分离剂占体积比的7％,温度为55±1℃,时间为3小时自溶效果最佳,可使酵母菌体中蛋白质的提取率达到12.2％,且氨基酸组成符合人体需要,特别是第一限制性氨基酸——赖氨酸含量较高。

简介：反相高效液相色谱已广泛应用于有机物分析,在无机物分析方面也有不少应用。在反相色谱中C18柱应用最多。如能研究扩大C18的应用范围,则一台HPLC仪配用一支C18柱,便可分析各式各样样品中的各种成分,最大限度发挥仪器的使用效率。

简介：目的评估血清标本在运行自动生化分析仪器中放置时间对血清总蛋白（TP）、白蛋白（ALB）检测结果的影响。方法按放置时间2、4、6、8h，分4组，每组20份标本；对照管只测TP和ALB。结果血清标本在运行仪器中放置2、4h，TP和ALB与对照管比较无显著性变化；放置6、8h后，TP和ALB与对照管比较显著升高。结论标本在运行的分析仪器中的放置时间，属于分析前的影响因素必须引起观注，并提出相应的对策。

简介：研究用固定pH滴定法测定饲料中粗蛋白。实验表明与蒸馏法相比,方法简便、安全快速,结果准确可靠,可节约水电90％以上。

简介：本文列出影响用凯氏定氮仪测定蛋白质结果的因子,依据测量不确定度评定规范[1],尝试对测定蛋白质结果不确定度的评价.

简介：在离子液体四氟硼酸1-丁基-3-甲基咪唑（[Bmim]BF4）和NaH2PO4形成的双水相体系中，研究了离子液相中食用色素苋菜红（AT）与牛血清白蛋白（BSA）复合物的光谱行为。实验了离子液体用量、盐的浓度、溶液酸度、反应时间及共存物质对体系测定的影响。结果表明，在pH6．0的条件下，苋菜红牛血清白蛋白（BSA）复合物的最大吸收波长在540nm处，比单纯AT红移15nm，复合物表观摩尔吸光系数为2．81x10^4L·mol^-1·cm^-1，用摩尔比法求得最大结合数为150。应用加入无机离子及不同类型表面活性剂方法，初步探讨了食用色素苋菜红与牛血清白蛋白之间的作用机理。

简介：本文对酶联免疫法测定贝类体内镉-金属硫蛋白过程中可能引入的不确定度进行了分析和评定。研究发现,样品前处理和ELISA操作（上板）两个步骤是带来检测不确定度的主要因素。经计算此方法的标准不确定度为0.252μg/kg,扩展不确定度为0.504μg/kg（k=2）。

简介：运用硝酸还原酶法和自动生化分析仪分别测定了48例糖尿病人和32例正常人血浆中糖、蛋白及无机成分水平的变化.结果表明DM病人血浆中葡萄糖水平明显高于正常人(P＜0.01),DM病人血浆中的NO、总蛋白、白蛋白、球蛋白、镁、铁的水平则明显低于正常人(P＜0.01).血钙水平在两组间无明显差异.

简介：本文探讨了牙本质龋损中胶原蛋白的变化持点,为临床牙本质龋的预防与治疗提供参考依据.实验采用氨基酸自动分析仪测量正常和二层龋坏牙本质龋胶原蛋白中18种氨基酸含量,结果表明:(1)正常与内层龋坏牙本质胶原蛋白中18种氨基酸含量无明显差别(P＞0.05).(2)外层龋坏牙本质胶原蛋白除甘氨酸明显增高外,其余氨基酸含量明显低于正常及龋坏内层牙本质中的胶原蛋白(P＜0.05).说明牙本质发生龋损时,内层龋坏牙本质中的胶原蛋白在其氨基酸含量及构成比上无显著改变,同正常牙本质胶原蛋白-样为Ⅰ型胶原;而外层龋坏牙本质中的胶原蛋白则发生了明显变化,非Ⅰ型胶原.本文研究结果同时也说明作为生命科学研究重要组成部分临床医学一个分支的口腔医学和分析仪器有着密切的关系,自动生化分析仪器氨基酸自动分析仪在口腔医学的研究中有看重要意义.

简介：人血清白蛋白与三氯聚氰活化的氨丙基硅胶反应,制得人血清白蛋白键合手性固定相。反相模式下,色氨酸在该手性固定相上获得理想的拆分,分离因子可达3.51,分离度达5.49。探讨了流动相pH值、有机修饰剂、柱温等对手性拆分的影响。通过前沿分析法对色谱保留机理进行了探讨。

简介：用因子分析法解析了饲料样品的近红外漫射光谱,利用前面8个主成分因子与样品的化学分析结果拟合校正曲线,同时预测了未知样品的水分、粗蛋白和粗脂肪含量,该法无损、快速、准确,平均预测误差对水分为3.6%,粗蛋白为2.1%,粗脂肪为8.1%。

简介：按文献方法合成得到两种水溶性富勒烯乙二胺（EDA）衍生物C-（60）-（EDA）-3和Gd@C-（82）-（EDA）_8,并采用紫外-可见吸收光谱和荧光光谱法研究它们分别与牛血清白蛋白（BSA）和人血清白蛋白（HSA）相互作用机理.发现血清白蛋白最大吸收峰280nm处在和富勒烯乙二胺衍生物作用后发生1-2nm蓝移,可能是由于富勒烯乙二胺衍生物改变氨基酸残基的微环境所引起,表明药物与BSA和HSA发生了相互作用.荧光光谱分析表明,C60-（EDA）3和Gd@C-（82）-（EDA）_8均对BSA和HSA有明显荧光淬灭作用,且随着浓度的增大淬灭作用越强.研究结果表明,其荧光淬灭机制为静态淬灭,静态淬灭常数均大于10-4L/mol,进一步计算出结合常数均大于10-5L/mol,结合位点数约为1.三维荧光光谱研究结果发现,C-（60）-（EDA）_3和Gd@C_（82）-（EDA）-8与血清白蛋白相互结合时,可能导致BSA和HSA的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸等具有光学活性的氨基酸残基的微环境发生改变.