简介:采用湿热法将绿豆分离蛋白(MBPI)与葡聚糖(Dextran)进行糖基化反应,并对MBPI-Dextran共价复合物的空间结构及乳液性质进行研究。随着反应时间的延长,MBPI-Dextran共价复合物的接枝度先迅速增加后增速变缓慢。糖基化作用对MBPI的分子结构影响显著,这是由于Dextran分子对色氨酸残基的屏蔽作用导致糖基化反应后MBPI-Dextran共价复合物的荧光强度显著降低,最大吸收波长发生不同程度的红移,糖基化反应后MBPI的三级结构变得更加松散。这对功能特性的发挥非常有利。糖基化反应能够显著改善MBPI的乳化性能及乳液稳定性.80℃及90℃糖基化反应2h制备的MBPI-Dextran共价复合物乳液的平均粒径和乳析指数最低,乳液稳定性最好;而反应超过2h后,乳液粒径和乳析指数又增大,使乳液稳定性有所下降,这可能是由于过多的亲水基团的引入破坏了油-水界面平衡所致。
简介:采用紫外光谱、荧光光谱及红外光谱分析技术,研究了微生物转谷氨酰胺酶.(MTGase)聚合酪蛋白酸钠(Na—CN)生物聚合物的空间结构特征,并探讨了MTGase改善Na—CN乳化性能的作用机理。紫外光谱显示,MTGase聚合Na—CN生物聚合物的多肽链的Trp和Tyr残基的紫外吸收峰的强度明显低于Na-CN,说明生物聚合物的“空间结构效应”占较重要的地位。荧光发射光谱显示,Na—CN生物聚合物的Wrp和Tyr残基的荧光强度比Na—CN有显著的增强,表明生物聚合物的疏水性区域更加暴露。然而,MTGase长时间催化(12h)得到的生物聚合物的荧光强度反而有所下降(与4h的场合相比),这反映了“空间位阻效应”。红外光谱显示,Na-CN与其生物聚合物的酰胺特征峰相差不大,说明两者的二级结构基本上相近。此外,MTGase改善Na—CN乳化性能的机理是:MTGase催化导致Na—CN的空间结构发生了变化,进而改变了蛋白表面的表面疏水性质,最终达到改善Na—CN乳化性质的效果。